D-glutaminska kiselina CAS:6893-26-1 99% bijeli prah
| Kataloški broj | XD90313 |
| ime proizvoda | D-glutaminska kiselina |
| CAS | 6893-26-1 |
| Molekularna formula | C5H9NO4 |
| Molekularna težina | 147.13 |
| Pojedinosti o pohrani | Ambijentalni |
| Harmonizirani tarifni broj | 29224200 |
Specifikacija proizvoda
| Izgled | Bijeli kristalni prah |
| Ispitivanje | 99% |
| Specifična rotacija | -31 do -32,2 |
| Teški metali | <10 ppm |
| AS | <1 ppm |
| pH | 3 - 3.5 |
| SO4 | <0,020% |
| Fe | <10 ppm |
| Gubitak sušenjem | <0,20% |
| Ostatak nakon paljenja | <0,10% |
| NH4 | <0,02% |
| Cl | <0,02% |
| Stanje rješenja | >98% |
γ-Glutamiltranspeptidaze (γ-GTs) cijepaju γ-glutamil amidnu vezu glutationa i prenose oslobođenu γ-glutamil skupinu u vodu (hidroliza) ili akceptorske aminokiseline (transpeptidacija).Ovi sveprisutni enzimi igraju ključnu ulogu u biosintezi i razgradnji glutationa, te u detoksikaciji ksenobiotika.Ovdje prikazujemo kristalnu strukturu Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) rezolucije 3Å i onu njegovog kompleksa s l-Glu.Strukture X-zraka potvrđuju da BlGT pripada superobitelji N-terminalne nukleofilne hidrolaze i otkrivaju da protein posjeduje otvorenu pukotinu aktivnog mjesta sličnu onoj prijavljenoj za homologni enzim iz Bacillus subtilis, ali različitu od onih uočenih za ljudski γ-GT i za γ-GT iz drugih mikroorganizama.Podaci sugeriraju da vezanje l-Glu izaziva preuređivanje C-terminalnog repa velike podjedinice BlGT i omogućuje identifikaciju skupine kiselinskih ostataka koji su potencijalno uključeni u prepoznavanje metalnog iona.Uloga ovih ostataka na konformacijsku stabilnost BlGT-a proučavana je karakterizacijom autoprocesiranja, enzimske aktivnosti, kemijske i toplinske denaturacije četiriju novih Ala pojedinačnih mutanata.Rezultati pokazuju da zamjena Asp568 s Ala utječe i na autoprocesiranje i na strukturnu stabilnost proteina.
