L-alanin CAS:56-41-7 99% bijeli kristalni prah
| Kataloški broj | XD90326 |
| ime proizvoda | D-alanin |
| CAS | 338-69-2 |
| Molekularna formula | C3H7NO2 |
| Molekularna težina | 89.09 |
| Pojedinosti o pohrani | Ambijentalni |
| Harmonizirani tarifni broj | 29224985 |
Specifikacija proizvoda
| Izgled | Bijeli kristalni prah |
| Ispitivanje | 98,5 - 101,5% |
| Specifična rotacija | +13,7 do +15,1 |
| Teški metali | <0,0015% |
| pH | 5,5 - 7 |
| SO4 | <0,03% |
| Gubitak sušenjem | <0,2% |
| Željezo | <0,003% |
| Ostatak nakon paljenja | <0,15% |
| Veličina čestice | 200um |
| Cl | <0,05% |
| Razina postojanih organskih zagađivača | Nema zagađivača |
γ-Glutamiltranspeptidaze (γ-GTs) cijepaju γ-glutamil amidnu vezu glutationa i prenose oslobođenu γ-glutamil skupinu u vodu (hidroliza) ili akceptorske aminokiseline (transpeptidacija).Ovi sveprisutni enzimi igraju ključnu ulogu u biosintezi i razgradnji glutationa, te u detoksikaciji ksenobiotika.Ovdje prikazujemo kristalnu strukturu Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) rezolucije 3Å i onu njegovog kompleksa s l-Glu.Strukture X-zraka potvrđuju da BlGT pripada superobitelji N-terminalne nukleofilne hidrolaze i otkrivaju da protein posjeduje otvorenu pukotinu aktivnog mjesta sličnu onoj prijavljenoj za homologni enzim iz Bacillus subtilis, ali različitu od onih uočenih za ljudski γ-GT i za γ-GT iz drugih mikroorganizama.Podaci sugeriraju da vezanje l-Glu izaziva preuređivanje C-terminalnog repa velike podjedinice BlGT i omogućuje identifikaciju skupine kiselinskih ostataka koji su potencijalno uključeni u prepoznavanje metalnog iona.Uloga ovih ostataka na konformacijsku stabilnost BlGT-a proučavana je karakterizacijom autoprocesiranja, enzimske aktivnosti, kemijske i toplinske denaturacije četiriju novih Ala pojedinačnih mutanata.Rezultati pokazuju da zamjena Asp568 s Ala utječe i na autoprocesiranje i na strukturnu stabilnost proteina.
