L-cistein CAS:52-90-4 98-101% bijeli kristalni prah
| Kataloški broj | XD90321 |
| ime proizvoda | L-cistein |
| CAS | 52-90-4 |
| Molekularna formula | HSCH2CH(NH2)CO2H |
| Molekularna težina | 121.16 |
| Pojedinosti o pohrani | 2 do 8 °C |
| Harmonizirani tarifni broj | 29309013 |
Specifikacija proizvoda
| Izgled | Bijeli kristalni prah |
| Ispitivanje | 98,0% - 101,0% |
| Specifična rotacija | +8,3°~ +9,5° |
| pH | 4,5 ~ 5,5 |
| SO4 | 0,03% maks |
| Fe | 10 ppm maks |
| Gubitak sušenjem | 0,5% maks |
| Ostatak nakon paljenja | 0,1% maks |
| NH4 | 0,02% maks |
| AS2O3 | 1ppm maks |
| Cl | ≤0,2% |
| Teški metali (kao Pb) | 10 ppm maks |
| Stanje rješenja | 95,0% min |
Klasteri željezo-sumpor funkcioniraju kao kofaktori širokog spektra proteina, s različitim molekularnim ulogama u prokariotskim i eukariotskim stanicama.Namjenski strojevi sastavljaju klastere i dostavljaju ih konačnim akceptorskim molekulama u strogo reguliranom procesu.U prototipu gram-negativne bakterije Escherichia coli, dva postojeća sustava nakupina željezo-sumpor, klaster željezo-sumpor (ISC) i put asimilacije sumpora (SUF), blisko su međusobno povezani.Regulator puta ISC, IscR, transkripcijski je faktor tipa helix-turn-helix koji može koordinirati [2Fe-2S] klaster.Redoks uvjeti i dostupnost željeza ili sumpora moduliraju status vezivanja labilnog klastera IscR, što zauzvrat određuje promjenu u specifičnosti slijeda DNA regulatora: IscR koji sadrži klaster može se vezati na obitelj promotora gena (tip-1), dok oblik bez klastera prepoznaje samo drugu skupinu sekvenci (tip-2).Međutim, biogeneza klastera željezo-sumpor u Gram-pozitivnih bakterija nije tako dobro karakterizirana, a većina organizama ove skupine pokazuje samo jedan od sustava sklopa klastera željezo-sumpor.Značajna iznimka je jedinstvena Gram-pozitivna disimilacijska bakterija koja reducira metale Thermincola potens, gdje se mogu identificirati geni iz oba sustava, iako s organizacijom koja se razlikuje od organizacije Gram-negativnih bakterija.Pokazali smo da jedan od ovih gena kodira funkcionalni homolog IscR i vjerojatno je uključen u regulaciju biogeneze klastera željezo-sumpor u T. potens.Strukturna i biokemijska karakterizacija T. potens i E. coli IscR otkrila je zapanjujuće sličnu arhitekturu i razotkrila nepredviđeno očuvanje jedinstvenog mehanizma diskriminacije sekvenci karakterističnog za ovu osebujnu skupinu regulatora transkripcije.
