L-cistin CAS:56-89-3 99% Bijeli kristali ili kristalni prah
| Kataloški broj | XD90322 |
| ime proizvoda | L-cistin |
| CAS | 56-89-3 |
| Molekularna formula | C6H12N2O4S2 |
| Molekularna težina | 240.30 |
| Pojedinosti o pohrani | Ambijentalni |
| Harmonizirani tarifni broj | 29309013 |
Specifikacija proizvoda
| Izgled | Bijeli kristali ili kristalni prah |
| Ispitivanje | 99% |
| Razred | USP32 |
| Specifična rotacija | -215° do -225° |
| Teški metali | <0,0015% |
| AS | 1,5 ppm maks |
| SO4 | 0,040% maks |
| Fe | <0,003% |
| Gubitak sušenjem | 0,20% maks |
| Ostaci nakon paljenja | 0,10% maks |
| Cl | 0,10% maks |
Kristalne strukture kompleksa karboksipeptidaze T (CpT) s analozima supstrata fenilalanina i arginina - benzilsukcinske kiseline i (2-gvanidinoetilmerkapto)jantarne kiseline - određene su metodom molekularne zamjene pri rezolucijama od 1,57 Å i 1,62 Å kako bi se razjasnio široki profil specifičnosti supstrata. enzima.Pokazalo se da su konzervativni ostaci Leu211 i Leu254 (također prisutni u karboksipeptidazi A i karboksipeptidazi B) strukturne determinante za prepoznavanje hidrofobnih supstrata, dok je Asp263 bio za prepoznavanje pozitivno nabijenih supstrata.Mutacije ovih determinanti modificiraju profil supstrata: CpT varijanta Leu211Gln poprima svojstva slična karboksipeptidazi B, a CpT varijanta Asp263Asn selektivnost slična karboksipeptidazi A.Pokazalo se da je petlja Pro248-Asp258 u interakciji s Leu254 i Tyr255 odgovorna za prepoznavanje C-terminalnog ostatka supstrata.Vezanje supstrata na podmjestu S1' dovodi do pomaka ove petlje neovisno o ligandu, a pomicanje bočnog lanca Leu254 izaziva preuređenje konformacije ostatka Glu277 ključnog za katalizu.Ovo je novi uvid u selektivnost supstrata metalokarboksipeptidaza koji pokazuje važnost interakcija između S1' podmjesta i katalitičkog centra.
